Валин – аминокислота с разветвленной цепью. Аминокислоты с разветвленной цепью: почему вы должны включить их в свою фитнес-программу! Последовательность аминокислот в белке

Строение аминокислот

Аминокислоты - гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы : аминогруппу -NH 2 и карбоксиль­ную группу -СООН, связанные с углеводородным радикалом.

Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа -NH 2 определяет основные свой­ства аминокислот , т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа -СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений . Следо вательно, аминокислоты - это амфотерные орга­нические соединения .

Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они рас­творимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R- они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие . Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым , т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки -NH-CO- , например:

Получаемые в результате такой реакции высо­комолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов .

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды α-аминокислот называются пепти­дами . В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы -NH-CO- на­зывают пептидными .

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита : α, β, γ и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на звать также α-аминокислотой:

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Белки

Белки - это высокомолекулярные (молеку­лярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (греч. «протос» - первый, важный). Число остатков амино­кислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает несколь­ких тысяч. Каждый белок об­ладает своей присущей ему последовательностью распо­ложения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологичес­кие функции : каталитические (ферменты), регуля­торные (гормоны), структурные (коллаген, фибро­ин), двигательные (миозин), транспортные (гемо­глобин, миоглобин), защитные (иммуноглобули­ны, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Белки - основа биомембран, важнейшей состав­ной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жиз­ни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.

Исключительное свойство белка - самоорганизация структуры , т. е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое дру­гое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки - важнейшая составная часть пищи че­ловека и животных, поставщик необходимых ами­нокислот .

Строение белков

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R- в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макро­молекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия ; полярные радикалы , содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) вза­имодействия . Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на по­верхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей .

В молекулах белка а-аминокислоты связаны между собой пептидными (-СО-NH-) связями:

Построенные таким образом полипептидные це­пи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в некото­рых случаях дополнительно связаны между собой дисуль­фидными (-S-S-) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками .

Большую роль в создании структуры белков играют ион­ные (солевые) и водородные связи , а также гидрофобное взаимодействие - особый вид контактов между гидрофоб­ными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеб­лется незначительно (в % на сухую массу): угле­рода - 51-53; кислорода - 21,5-23,5; азота - 16,8-18,4; водорода - 6,5-7,3; серы - 0,3-2,5.

Некоторые белки содержат в небольших количе­ствах фосфор, селен и другие элементы. Последовательность соединения аминокислот­ных остатков в полипептидной цепи получила на­звание первичной структуры белка. Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокис­лотных остатков. Учитывая число их возможных комби­наций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Общее число различных ти­пов белков у всех видов жи­вых организмов составляет 10 11 -10 12 . Для белков, строение которых отлича­ется исключительной сложностью, кроме первич­ной, различают и более высокие уровни структур­ной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.

Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

В формировании третичной структуры , кроме водородных связей, большую роль играют ион­ное и гидрофобное взаимодействия. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобу­лярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

Для глобулярных белков более характерна α-спиральная структура, спирали изогнуты, «свер­нуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с об­разованием коллоидных систем. Большинство бел­ков животных, растений и микроорганизмов отно­сится к глобулярным белкам.

- последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами - пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, - 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию - транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание - серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура - упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура - укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.

В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов - поверхностных белков нервных клеток.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не рас­творяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) за­висят от способа упаковки полипептидных цепо­чек. Примером фибриллярных белков служат мио­зин, кератин. В ряде случаев отдельные субъ­единицы белка с помощью во­дородных связей, электроста­тического и других взаимо­действий образуют сложные ансамбли. В этом случае об­разуется четвертичная струк­тура белков .

Примером белка с четвер­тичной структурой служит гемоглобин крови. Только с такой структурой он выполняет свои функции - связывание кислорода и транспортировка его в ткани и органы. Однако следует отметить, что в организации бо­лее высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.

Классификация белков

Существует несколько классификаций белков:

По степени сложности (простые и сложные).

По форме молекул (глобулярные и фибрилляр­ные белки).

По растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавлен­ных солевых растворах - альбумины, спирто­растворимые - проламины, растворимые в раз­бавленных щелочах и кислотах - глутелины).

По выполняемым функциям (например, запас­ные белки, скелетные и т. п.).

Свойства белков

Белки - амфотерные электролиты . При опреде­ленном значении pH среды (оно называется изо­электрической точкой) число положительных и от­рицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в во­де наименьшая. Способность белков снижать рас­творимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из раство­ров, например, в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация . Процесс гидратации означает свя­зывание белками воды, при этом они проявля­ют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объ­ем увеличиваются. Набуха­ние отдельных белков за­висит исключительно от их строения. Имеющиеся в со­ставе и расположенные на поверхности белковой ма­кромолекулы гидрофильные амидные (-СО-NH-, пеп­тидная связь), аминные (-NH 2) и карбоксильные (-СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности моле­кулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаж­дению, а следовательно, способствует устойчиво­сти растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью свя­зывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрега­ция белковых молекул происходит и при их обе­звоживании с помощью некоторых органических растворителей, например, этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При из­менении рН среды макромолекула белка стано­вится заряженной, и его гидратационная способ­ность меняется.

При ограниченном набухании концентрирован­ные белковые растворы образуют сложные систе­мы, называемые студнями . Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохра­нять свою форму. Глобуляр­ные белки могут полностью гидратироваться, растворяться в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой кон­центрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, по­строенным в основном из молекул белка, является цитоплазма - сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста; она содержит до 65 % воды.

Различная гидрофильность клейковинных бел­ков - один из признаков, характеризующих ка­чество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Ги­дрофильность белков зерна и муки играет боль­шую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебо­пекарном производстве, представляет собой набух­ший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков . При денатурации под вли­янием внешних факторов (температуры, механиче­ского воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третич­ной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной простран­ственной структуры. Первич­ная структура, а следователь­но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свой­ства: снижается растворимость, способность к ги­дратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, проис­ходит агрегирование. В то же время увеличивает­ся активность некоторых химических групп, об­легчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизу­ется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков , степень которой зависит от температуры, продол­жительности нагрева и влажности. Это необходи­мо помнить при разработке режимов термообра­ботки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы те­пловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хле­ба, получении макаронных изделий. Денатура­ция белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхи­ванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти при­емы широко используются в пищевой и биотех­нологии.

Пенообразование . Под процессом пенообразова­ния понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость - газ», называемые пенами. Устой­чивость пены, в которой бе­лок является пенообразовате­лем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразо­вателей широко используются в кондитерской про­мышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые ка­чества.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых про­дуктов. Для пищевой промышленности можно вы­делить два важных процесса:

1) гидролиз белков под действием ферментов;

2) взаимодействие аминогрупп белков или амино­кислот с карбонильными группами восстанавли­вающих сахаров.

Под влиянием ферментов протеаз, катализиру­ющих гидролитическое расщепление белков, по­следние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на ами­нокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков . Реакцию гидролиза с образо­ванием аминокислот в общем виде можно записать так:

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых дру­гих веществ. Горение сопровождается характер­ным запахом жженых перьев.

Цветные реакции . Для качественного определе­ния белка используют следующие реакции:

1. Денатурация – процесс нарушения естественной структуры белка (разрушение вторичной, третичной, четвертичной структуры).

2. Гидролиз — разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.

3. Качественные реакции белков:

· биуретовая;

Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь, при которой происходит взаимо­действие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu 2+ и полипептидами. Реакция сопровождается по­явлением фиолетово-синей окраски.

· ксантопротеиновая;

Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатом­ных циклов в молекуле белка с концентриро­ванной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.

· реакция определения серы в белках.

Цистеиновая реакция (для белков, содержащих серу) — кипячение раствора белка с ацетатом свинца(II) с появлением черного окрашивания.

Справочный материал для прохождения тестирования:

Таблица Менделеева

Таблица растворимости

Объединение аминокислот через пептидные связи создает линейную полипептидную цепь, которая называется первичной структурой белка .

Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала) (пептидные связи выделены желтым цветом, аминокислоты - красной рамкой)

Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. Такое явление называется полиморфизм белков.

Например, при серповидноклеточной анемии в шестом положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутаминовой кислоты на валин . Это приводит к синтезу гемоглобина S (HbS ) – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует кристаллы. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении через капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к снижению оксигенации тканей и их некрозу.

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формированиевторичной , третичной и четвертичной структур.

Укладка белка в виде каната и гармошкой

Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей. Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с наибольшим количеством связей между пептидными группами. Тип вторичной структуры зависит от устойчивости пептидной связи, подвижности связи между центральным атомом углерода и углеродом пептидной группы, размером аминокислотного радикала.

Все указанное вкупе с аминокислотной последовательностью впоследствии приведет к строго определенной конфигурации белка.

Можно выделить два возможных варианта вторичной структуры: α-спираль (α-структура) и β-складчатый слой (β-структура). В одном белке, как правило, присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.

Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.

Участие водородных связей в формировании вторичной структуры

α-Спираль

Данная структура является правозакрученной спиралью, образуется при помощиводородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го и так далее аминокислотных остатков.

Формированию спирали препятствуют пролин и гидроксипролин, которые обуславливают "перелом" цепи, ее резкий изгиб.

Высота витка спирали составляет 0,54 нм и соответствует 3,6 аминокислотных остатков, 5 полных витков соответствуют 18 аминокислотам и занимают 2,7 нм.

β-Складчатый слой

В этом способе укладки белковая молекула лежит "змейкой", удаленные отрезки цепи оказываются поблизости друг от друга. В результате пептидные группы ранее удаленных аминокислот белковой цепи способны взаимодействовать при помощи водородных связей.

Аминокислоты - (аминокарбоновые кислоты; амк) — органические соединения , в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы (аминогруппы). Т.е. а минокислоты могут рассматриваться , как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

• Карбоксильная группа (карбоксил) -СООН — функциональная одновалентная группа, входящая в состав карбоновых кислот и определяющая их кислотные свойства.
• Аминогруппа — функциональная химическая одновалентная группа -NH 2 , органический радикал, содержащий один атом азота и два атома водорода.

Известно более 200 природных аминокислот , которые можно классифицировать по-разному. Структурная классификация исходит из положения функциональных групп на альфа-, бета-, гамма- или дельта- положении аминокислоты.

Кроме этой классификации, существуют еще и другие, например, классификация по полярности, рН уровню, а также типу группы боковой цепи (алифатические, ациклические, ароматические аминокислоты, аминокислоты, содержащие гидроксил или серу, и т.д.).

В виде белков аминокислоты являются вторым (после воды) компонентом мышц, клеток и других тканей человеческого организма. Аминокислоты играют решающую роль в таких процессах, как транспорт нейротрансмиттеров и биосинтезе.

Общая структура аминокислот

Аминокислоты - биологически важные органические соединения, состоящие из аминогруппы (-NH 2) и карбоновой кислоты (-СООН), и имеющие боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты. Ключевые элементы аминокислот - углерод, водород, кислород и азот. Прочие элементы находятся в боковой цепи определенных аминокислот.

Рис. 1 - Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты — аминогруппа NH 2 , карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре).

В структуре аминокислот боковая цепь, специфичная для каждой аминокислоты, обозначается буквой R. Атом углерода, находящийся рядом с карбоксильной группой, называется альфа-углерод, и аминокислоты, боковая цепь которых связана с этим атомом, называются альфа-аминокислотами. Они представляют собой наиболее распространенную в природе форму аминокислот.

У альфа-аминокислот, за исключением глицина , альфа-углерод является хиральным атомом углерода. У аминокислот, углеродные цепи которых присоединяются к альфа-углероду (как, например, Лизин (L-лизин)), углероды обозначаются как альфа, бета, гамма, дельта, и так далее. У некоторых аминокислот аминогруппа прикреплена к бета или гамма-углероду, и поэтому они называются бета- или гамма- аминокислоты.

По свойствам боковых цепей аминокислоты подразделяются на четыре группы. Боковая цепь может делать аминокислоту слабой кислотой, слабым основанием, или эмульсоидом (если боковая цепь является полярной), или гидрофобным, плохо впитывающим воду, веществом (если боковая цепь неполярна).

Термин «аминокислота с разветвленной цепью» относится к аминокислотам, имеющим алифатические нелинейные боковые цепи, это Лейцин , Изолейцин и Валин .

Пролин - единственная протеиногенная аминокислота, боковая группа которой прикреплена к альфа-аминогруппе и, таким образом, также является единственной протеиногенной аминокислотой, содержащей на этом положении вторичный амин. С химической точки зрения, пролин, таким образом, является иминокислотой , поскольку в нем отсутствует первичная аминогруппа, хотя в текущей биохимической номенклатуре он все еще классифицируется как аминокислота, а также «N-алкилированная альфа-аминокислота» (Иминокислоты — карбоновые кислоты, содержащие иминогруппу (NH). Входят в состав белков, их обмен тесно связан с обменом аминокислот. По своим свойствам иминокислоты близки к аминокислотам, и в результате каталитического гидрирования иминокислоты превращаются в аминокислоты. Иминогруппа — молекулярная группа NH. Двухвалентна. Содержится во вторичных аминах и пептидах. В свободном виде двухвалентный радикал аммиака не существует).

АЛЬФА-АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты, имеющие как амин-, так и карбоксильную группу, прикрепляются к первому (альфа-) атому углерода имеют особое значение в биохимии. Они известны как 2-, альфа или альфа-аминокислоты (общая формула в большинстве случаев H 2 NCHRCOOH, где R представляет собой органический заместитель, известный как «боковая цепь»); часто термин «аминокислота» относится именно к ним.

Это 22 протеиногенных (то есть «служащих для строительства белка») аминокислоты, которые сочетаются в пептидные цепи («полипептиды»), обеспечивая построение широкого спектра белков. Они являются L-стереоизомерами («левыми» изомерами), хотя у некоторых бактерий и в некоторых антибиотиках встречаются некоторые из D-аминокислот («правых» изомеров).

Рис. 2. Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH 2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

ОПТИЧЕСКАЯ ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ

Рис. 3. Оптические изомеры аминокислоты аланина

В зависимости от положения аминогруппы относительно 2-го атома углерода выделяют α-, β-, γ- и другие аминокислоты. Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты. Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина , содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах .

Все стандартные альфа-аминокислоты, кроме глицина, могут существовать в форме одной из двух энантиомеров , называемых L или D аминокислоты, представляющих собой зеркальные отображения друг друга.

D, L -Система обозначения стереоизомеров.

По этой системе L -конфигурация приписывается стереозомеру, у которого в проекций Фишера реперная группа находится слева от вертикальной линии (от лат. "laevus" -левый). Надо помнить, что в проекции Фишера вверху располагают наиболее окисленный атом углерода (как правило, этот атом входит в состав карбоксильной СОOН или карбонильной СН=О групп.). Кроме того, в проекции Фишера все горизонтальные связи направлены в сторону наблюдателя, а вертикальные — удалены от наблюдателя. Соответственно, если реперная группа расположена в проекции Фишера справа, стереоизомер имеет D - конфигурацию (от лат. "dexter" - правый). В α-аминокислотах реперными группами служат группы NH 2.

Энантиомеры — пара стереоизомеров , представляющих собой зеркальные отражения друг друга, не совмещаемые в пространстве. Классической иллюстрацией двух энантиомеров могут служить правая и левая ладони: они имеют одинаковое строение, но различную пространственную ориентацию. Существование энантиомерных форм связано с наличием у молекулы хиральности — свойства не совмещаться в пространстве со своим зеркальным отражением. .

Энантиомеры идентичны по физическим свойствам. Они могут быть различены лишь при взаимодействии с хиральной средой, например, световым излучением. Энантиомеры одинаково ведут себя в химических реакциях с ахиральными реагентами в ахиральной среде. Однако, если реагент, катализатор либо растворитель хиральны, реакционная способность энантиомеров, как правило, различается. Большинство хиральных природных соединений (аминокислоты , моносахариды ) существует в виде 1 энантиомера. Понятие энантиомерии важно в фармацевтике , т.к. различные энантиомеры лекарств , имеют различную биологическую активность.

БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ

СТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(протеиногенные)

См. к теме: и Строение протеиногенных аминокислот

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот , кодируемых генетическим кодом (см. рис. 4). Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций.

Прим.: В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин и пирролизин. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Аминокислоты являются структурными соединениями (мономерами), из которых состоят белки. Они объединяются между собой, формируя короткие полимерные цепи, называемые пептидами длинной цепи, полипептидами или белками. Эти полимеры являются линейными и неразветвленными, каждая аминокислота в цепи присоединяется к двум соседним аминокислотам.

Рис. 5. Рибосома в процессе трансляции (синтеза белка)

Процесс построения белка называется трансляцией и включает в себя пошаговое добавление аминокислот к растущей цепи белка через рибозимы, осуществляемый рибосомой. Порядок, в котором добавляются аминокислоты, считывается в генетическом коде с помощью шаблона мРНК , который представляет собой копию РНК одного из генов организма.

Трансляция - биосинтез белка на рибосоме

Рис. 6 Стадии элонгации полипептида.

Двадцать две аминокислоты естественно включены в полипептиды и называются протеиногенными, или природными, аминокислотами. Из них 20 кодируются с помощью универсального генетического кода.

Оставшиеся 2, селеноцистеин и пирролизин , включаются в белки при помощи уникального синтетического механизма. Селеноцистеин образуется, когда транслируемый мРНК включает SECIS элемент, вызывающий кодон UGA вместо стоп-кодона. Пирролизин используется некоторыми метаногенными археями в составе ферментов, необходимых для производства метана. Он кодируется с кодоном UAG, который в других организмах обычно играет роль стоп-кодона. За кодоном UAG следует PYLIS последовательность.

Рис. 7. Полипептидная цепь - первичная структура белка.

Белки имеют 4 уровня своей структурной организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Рис. 8. Структурная организация белков

НЕСТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(Не-протеиногенные)

Помимо стандартных аминокислот существует множество других аминокислот, которые называются не-протеиногенными или нестандартными. Такие аминокислоты либо не встречаются в белках (например, L-карнитин , ГАМК ), либо не производятся непосредственно в изоляции при помощи стандартных клеточных механизмов (например, оксипролин и селенометионин).

Нестандартные аминокислоты, находящиеся в белках, образуются путем пост-трансляционной модификации, то есть модификацией после трансляции в процессе синтеза белка. Эти модификации часто необходимы для функционирования или регуляции белка; например, карбоксилирование глутамата позволяет улучшить связывание ионов кальция, а гидроксилирование пролина важно для поддержания соединительной ткани. Другой пример - формирование гипузина в фактор инициации трансляции EIF5A посредством модификации остатка лизина . Такие модификации могут также определять локализацию белка, например, добавление длинных гидрофобных групп может вызвать связывание белка с фосфолипидной мембраной.

Некоторые нестандартные аминокислоты не встречаются в белках. Это лантионин, 2-аминоизомасляная кислота, дегидроаланин и гамма-аминомасляная кислота. Нестандартные аминокислоты часто встречаются в качестве промежуточных метаболических путей для стандартных аминокислот - например, орнитин и цитруллин встречаются в орнитиновом цикле как часть катаболизма кислоты.

Редкое исключение доминированию альфа-аминокислоты в биологии - бета-аминокислота Бета-аланин (3-аминопропановая кислота), которая используется для синтеза пантотеновой кислоты (витамина B5), компонента коэнзима А у растений и микроорганизмов. Ее, в частности, продуцируют пропионовокислые бактериии .

Функции аминокислот

БЕЛКОВЫЕ И НЕ БЕЛКОВЫЕ ФУНКЦИИ

Многие протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты также играют важную, не связанную с образованием белка, роль в организме. Например, в головном мозге человека глутамат (стандартная глутаминовая кислота) и гамма-аминомасляная кислота (ГАМК , нестандартная гамма-аминокислота), являются основными возбуждающими и тормозящими нейромедиаторами. Гидроксипролин (основной компонент соединительной ткани коллагена) синтезируют из п ролина ; стандартная аминокислота глицин используется для синтеза порфиринов , используемых в эритроцитах. Нестандартный карнитин используется для транспорта липидов.

Из-за своей биологической значимости аминокислоты играют важную роль в питании и обычно используются в пищевых добавках, удобрениях и пищевых технологиях. В промышленности аминокислоты используются при производстве лекарств, биоразлагаемого пластика и хиральных катализаторов.

1. Аминокислоты, белки и питание

О биологической роли и последствиях дефицита аминокислот в организме человека см. информацию в таблицах незаменимых и заменимых аминокислот.

При введении в организм человека с пищей, 20 стандартных аминокислот либо используются для синтеза белков и других биомолекул, либо окисляются в мочевину и углекислый газ в качестве источника энергии. Окисление начинается с удаления аминогруппы через трансаминазу, а затем аминогруппа включается в цикл мочевины. Другой продукт трансамидирования - кетокислота, которая входит в цикл лимонной кислоты. Глюкогенные аминокислоты также могут быть преобразованы в глюкозу посредством глюконеогенеза.

Из 20 стандартных аминокислот , 8 (валин , изолейцин , лейцин , лизин , метионин , треонин , триптофан и фенилаланин ) называют незаменимыми потому, что человеческий организм не может синтезировать их самостоятельно из других соединений в необходимых для нормального роста количествах, их можно получить только с пищей. Однако по современным представлениям Гистидин и Аргинин также являются незаменимыми аминокислотами для детей. Другие могут быть условно незаменимы для людей определенного возраста или людей, имеющих какие-либо заболевания.

Кроме того, Цистеин , Таурин , считаются полузаменимыми аминокислотами у детей (хотя таурин технически не является аминокислотой), потому что метаболические пути, которые синтезируют эти аминокислоты, у детей еще не полностью развиты. Необходимые количества аминокислот также зависят от возраста и здоровья человека, поэтому довольно сложно давать здесь общие диетические рекомендации.

БЕЛКИ

Белки́ (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества , состоящие из альфа- аминокислот , соединённых в цепочку пептидной связью . В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом , при синтезе в большинстве случаев используются 20 стандартных аминокислот .

Рис. 9. Белки не только пища... Типы белковых соединений.

Каждый живой организм состоит из белков . Различные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками. Дефицит белков в организме опасен для здоровья. Каждый белок уникален и существует для специальных целей.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Стоит подчеркнть, что современная наука о питании утверждает, что белок должен удовлетворять потребности организма в аминокислотах не только по количеству. Данные вещества должны поступать в организм человека в определенных соотношениях между собой.

Процесс синтеза белков идет в организме постоянно. Если хоть одна незаменимая аминокислота отсутствует, образование белков приостанавливается. Это может привести к самым различным серьезным нарушениям здоровья - от расстройств пищеварения до депрессии и замедления роста у детей. Разумеется, данное рассмотрение вопроса весьма упрощенное, т.к. функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК.

Также, кроме белков, из аминокислот образуется большое количество веществ небелковой природы (см. ниже), выполняющих специальные функции. К ним, напроимер, относится холин (витаминоподобное вещество, входящее в состав фосфолипидов и являющееся предшественником нейромедиатора ацетилхолина - Нейромедиаторы - это химические вещества, передающие нервный импульс с одной нервной клетки на другую. Таким образом, некоторые аминокислоты крайне необходимы для нормальной работы головного мозга).

2. Небелковые функции аминокислот

Нейромедиатор аминокислоты

Прим.: Нейромедиаторы (нейротрансмиттеры, посредники) — биологически активные химические вещества, посредством которых осуществляется передача электрохимического импульса от нервной клетки через синаптическое пространство между нейронами, а также, например, от нейронов к мышечной ткани или железистым клеткам. Для получения информации от собственных тканей и органов организм человека синтезирует особые химические вещества - нейромедиаторы. Все внутренние ткани и органы тела человека, «подчиненные» вегетативной нервной системе (ВНС), снабжены нервами (иннервированы), т. е. функциями организма управляют нервные клетки. Они как датчики собирают информацию о состоянии организма и передают ее в соответствующие центры, а от них корректирующие воздействия идут к периферии. Любое нарушение вегетативной регуляции приводит к сбоям в работе внутренних органов. Передача информации, или управление, осуществляется с помощью специальных химических веществ-посредников, которые называются медиаторами (от лат. mediator - посредник) или нейромедиаторами. По своей химической природе медиаторы относятся к различным группам: биогенным аминам, аминокислотам, нейропептидам и т. д. В настоящее время изучено более 50 соединений, относящихся к медиаторам.

В организме человека многие аминокислоты используются для синтеза других молекул, например:

• Триптофан является предшественником нейромедиатора серотонина.

• L-Тирозин и его предшественник фенилаланин являются предшественниками нейромедиаторов дофамина катехоламинов, адреналина и норадреналина.
  

• Глицин является предшественником порфиринов, таких как гем.
  

• Аргинин является предшественником оксида азота.
  

• Орнитин и S-аденозилметионин являются предшественниками полиаминов.
  

• Аспартат, Глицин и глутамин являются предшественниками нуклеотидов.
  

Тем не менее, все еще известны не все функции других многочисленных нестандартных аминокислот . Некоторые нестандартные аминокислоты используются растениями для защиты от травоядных животных. Например, канаванин является аналогом аргинина, который содержится во многих бобовых, и в особо крупных количествах в Canavalia gladiata (канавалия мечевидная). Эта аминокислота защищает растения от хищников, например насекомых, и при употреблении некоторых необработанных бобовых может вызывать заболевания у людей.

Классификация протеиногенных аминокислот

Рассмотрим классификацию на примере 20 протеиногенных α-аминокислот, необходимых для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения (см. рис. полипептидной цепи вверху страницы). Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

1. По строению бокового радикала выделяют:

• алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин) — соединения, не содержащие ароматических связей.
  
• ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан)

Ароматические соединения (арены) — циклические органические соединения, которые имеют в своём составе ароматическую систему. Основными отличительными свойствами являются повышенная устойчивость ароматической системы и, несмотря на ненасыщенность, склонность к реакциям замещения, а не присоединения. Различают бензоидные (арены и структурные производные аренов, содержат бензольные ядра) и небензоидные (все остальные) ароматические соединения. Ароматичность — особое свойство некоторых химических соединений, благодаря которому сопряженное кольцо ненасыщенных связей проявляет аномально высокую стабильность;

• серусодержащие (цистеин, метионин), содержащие атом серы S
  
• содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
• содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
• дополнительную NH 2 -группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

2. По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

3. По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

4. По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей - незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Таблица 1. Классификация аминокислот

Химическая структура	Полярность боковой цепи	Изоэлектри-ческая точка рI	Молеку-лярная масса, г/моль	Степень гидрофильности	Полярность боковой цепи
1. Алифатические				Высокогидрофильные
Аланин				Глютамин
Валин *				Аспарагин
Глицин				Глютаминовая кислота	10,2
Изолейцин*				Гистидин	10,3
Лейцин*				Аспарагиновая кислота	11,0
2. Серосодержащие				Лизин *	15,0
Метионин *				Аргинин	20,0
Цистеин				Умеренно гидрофильные
3. Ароматические				Треонин *
Тирозин				Серин
Триптофан*				Триптофан *
Фенилаланин*				Пролин
4. Оксиаминокислоты				Тирозин
Серин				Высокогидрофобные
Треонин *

Последовательным элюированием водно-ацетоновым раствором, водой и водным раствором щелочи получают ряд фракций, содержащих органические вещества различной природы: низкомолекулярные бесцветные органические вещества (аминокислоты, пуриновые основания, углеводы и др.), полифенолы и углеводы, фуль-вокислоты. Дальнейшее (более детальное) определение индивидуальных веществ затруднительно ввиду их низких концентраций и различий химической природы. Применение данной схемы фракционирования наиболее целесообразно для высокоцветных вод, а также для концентрирования гумусовых веществ и: , высокоминерализованных вод.[ ...]

Последовательность каждого из четырех возможных нуклеотидов обозначает информацию, которая расшифровывается клеткой. Генетический код точно определяет последовательность аминокислот в белке. Специфичность фермента определяется последовательностью его аминокислот (так же как его структурной формой). Таким образом ДНК регулирует назначение клетки. Ген, по существу, функциональная часть молекулы ДНК, представляет собой генетическую информацию, передаваемую от поколения к поколению через гаметы.[ ...]

Специфичность действия КФ исследовали с помощью синтетических пептидов. Определив, что первые шесть аминокислот не имеют существенного значения для активности КФ, авторы использовали в дальнейшем октапептид, соответствующий центру фосфорилирования, и его аналоги . Оказалось, что для узнавания центра фосфорилирования важными являются шесть аминокислот, среди которых особое значение имеют гидрофобные аминокислотные остатки - Вал-15 и Иле-13, а также Арг-16.[ ...]

Знание последовательности аминокислот в капсидном белке ВТМ имеет огромное значение при изучении связи химических изменений РНК с изменениями аминокислотной последовательности калсидных белков мутантов вируса (гл. XIII).[ ...]

Известна полная последовательность 158 аминокислот в полипептидных цепях капсидиого белка ВТМ и определена полная аминокислотная последовательность белков многих природных штаммов и искусственно полученных мутантов. Эти исследования внесли важный вклад в установление универсальной природы генетического кода и в наше понимание химических основ мутаций.[ ...]

В природе имеется лишь 20 аминокислот, которые могут входить в состав белков. Последовательность чередования аминокислот в полипептидной цепи определяет специфичность различных белков. Огромное разнообразие белков в природе объясняется безграничной возможностью различных сочетаний 20 аминокислот в полипептидных цепях.[ ...]

Как показали многочисленные исследования, информация об этом закодирована в генном аппарате клеток (геноме), т. е. в ДНК хроматина клеточного ядра. Для каждого синтезируемого в организме белка имеется своя ДНК (или участок цепи ДНК), и синтезированы могут быть только те белки, структура которых закодирована в геноме. ДНК - сложные макромолекулы (с ММ от 10000 до миллионов атомных единиц), представляющие собой цепи соединенных друг с другом нуклеотидов (от 2000 до 108 ед.) и образующие двойную спираль.[ ...]

Все тРНК характеризуются специфической последовательностью нуклеотидов. Их антикодоны комплементарны кодонам мРНК. Антикодоны располагаются в центре тРНК. Известно 55 антикодонов. Каждая тРНК способна присоединять и переносить только одну аминокислоту, но на каждую аминокислоту имеется 1-4 молекул тРНК.[ ...]

[ ...]

Триптический пептид белка ВТМ № 8 содержит аминокислоты, занимающие положения от 93 до 112.[ ...]

Специфичность белков определяется специфической последовательностью аминокислот в их молекулах. Эта последовательность определяет далее специфические биологические свойства белков, т. к. они являются основными структурными элементами клеток, катализаторами и регуляторами различных процессов, протекающих в клетках. Углеводы и липиды являются важнейшими источниками энергии, тогда как стероиды в виде стероидных гормонов имеют значение для регуляции ряда метаболических процессов.[ ...]

Весьма интересно узнать (когда выяснится аминокислотная последовательность фермента), правильным ли было представление кристаллографов относительно природы боковых цепей аминокислот.[ ...]

Коллинеарность - линейное соответствие между нуклеотидной последовательностью ДНК и кодируемой ею последовательности аминокислот в белке.[ ...]

В свободном виде в органах животных и растений обнаружено свыше 80 аминокислот. Однако в состав белковой молекулы обычно входит 22-23 аминокислоты, из них особенно необходимы так называемые незаменимые аминокислоты: лейцин, фенилаланин, метионин, лизин, валин, изолейцин, треонин и триптофан. Эти аминокислоты не могут синтезироваться в животном и человеческом организме и должны быть доставлены человеку и животному в готовом виде с пищей. Незаменимые аминокислоты образуются только в растениях. Молекула белка представляет собой обычно одну длинную полипептидную цепь, состоящую из последовательно расположенных аминокислотных остатков, число которых может достигать нескольких сот единиц.[ ...]

Установлено, что на рибосомах происходят связывание активированных аминокислот и укладка их в полипептидную цепь в соответствии с генетической информацией, полученной из ядра через информационную (матричную) РНК (мРНК), которая как бы считывает соответствующую информацию с ДНК и передает ее на рибосомы. Целый ряд белков синтезирован на изолированных рибосомах и при этом отмечено включение в них меченых аминокислот. Роль матрицы в белковом синтезе выполняет мРНК, которая прикрепляется к рибосоме. На поверхности последней происходит взаимодействие между комплексом аминокислот, транспортной РНК, несущей очередную аминокислоту, и нуклеотидной последовательностью информационной РНК, которая функционирует на рибосоме однократно и после синтеза полипептидной цепи распадается, а вновь синтезированный белок накапливается в рибосомах. В бактериальной клетке при периоде регенерации 90 мин скорость кругооборота мРНК достигает 4-6 с.[ ...]

После того как было показано, что генетический код представляет собой последовательность триплетов оснований в нуклеиновой кислоте, каждый из которых определяет одну аминокислоту в белке, выяснилось следующее: большинство вирусов содержит значительно больше генетической информации, чем требуется для кодирования белка или белков, обнаруженных в составе вирусной частицы. Например, многие вирусы растений содержат молекулу РНК с молекулярной массой 2-10е дальтон. Этого достаточно, чтобы, кроме капсидиого белка, кодировать еще 5-8 белков средней молекулярной массы. Эти белки, по-видимому, нужны для размножения вируса и синтезируются в инфицированной клетке. По аналогии с результатами исследований на вирусах животных и вирусах бактерий можно предположить, что одним из таких белков является, вероятно, вирусоспецифичная РНК-синтетаза. Выделение и изучение свойств этих некапсидньтх белков является предметом дальнейших исследований.[ ...]

В случае а-гемоглобина человека и гориллы имеется лишь одно различие в последовательности аминокислот, тогда как человека и лошади - 18 различий, человека и карпа - 71 различие. Между человеком и шимпанзе имеется исключительное сходство по строению белков (различие по 44 функциональным белкам не превышает 1%).[ ...]

Поступившие в растения минеральные соединения азота, претерпевая ряд последовательных превращений, в конечном счете идут на синтез белка. При благоприятных условиях переработка в растениях неорганических соединений азота в аминокислоты, амиды и другие небелковые органические соедине-■ния азота протекают сравнительно быстро. Так, например, при внесении азотной подкормки в растениях, как правило, можно обнаружить заметное увеличение содержания органических небелковых фракций азота, которое может быть обусловлено только их новообразованием за Счет переработки поступившего в растение неорганического азота.[ ...]

Сравнение некоторых изометимеров (метилаз, узнающих идентичные нуклеотидные последовательности) позволило в вариабельных участках выделить схожие последовательности, которые, как предполагается, ответственны за узнавание субстрата . Таким образом, вариабельность специфичности метилаз обеспечивается комбинациями узнающих участков в главном остове, в котором сосредоточены узлы связывания Адо-мет и введения СН3-группы в 5-ое положение цитозина.[ ...]

Степень генетических различий между видами определяют либо прямо путем изменений последовательностей нуклеотидов в генах, либо косвенно путем изменений последовательностей нуклеотидов в рРНК, или последовательностей аминокислот в белках. Результаты сравнения последовательностей ДНК разных организмов позволяют определить количество пар нуклеотидов, в которых в ходе эволюции имели место замены азотистых оснований (табл. 33), тогда как сравнение белков от разных организмов позволяет определить различия в аминокислотных последовательностях, т. е. судить о близости организмов (рис. 165) и о связи последовательностей со скоростью эволюции (табл. 34, рис. 166). На основе данных о филогении отдельных белков строят филогенетическое древо, которое, как показано для цитохрома С, совпадает с филогенетическим древом, построенным по ископаемым останкам. На основе реконструкции филогений и определения степени генетических различий по аминокислотным последовательностям ряда белков считают, что гены, кодирующие эти белки у животных, происходят от общего предка.[ ...]

Белки различаются также по структуре, которая зависит от количества входящих в их состав аминокислот (аминокислотных остатков) и последовательности (чередования) аминокислот в полипептиде. Одни белки построены из одной (рибонуклеаза, лизоцим), двух (бычий инсулин), трех (хемотрипсин), четырех (гемоглобин человека) и более полипептидных цепей.[ ...]

При симбиозе микроорганизмы получают вещества, не вырабатываемые самостоятельно: витамины, аминокислоты и пр. При метабиозе, т. е. при последовательном развитии различных микроорганизмов по мере появления в среде метаболитов, вырабатываемых предшествующими видами и служащих для последующих видов пищевым субстратом, разложение субстратов производится наиболее полно. Хищничество и антибиоз ведут к еще более сложным изменениям в экосистеме.[ ...]

Так как структурный белок ВТМ мояшо получать в больших количествах и для него известна полная последовательность 158 аминокислот, этот вирус представляет собой весьма удобный объект для детального изучения центров связывания. При решении этой проблемы использовали три подхода.[ ...]

Очистка проводится при 105 -180°С, причем хелатное соединение может вводится как в растворе, так и суспензии. Затем отделяют твердую фазу и последовательно промывают ее: водой с pH 5-8, раствором сильной кислоты с pH 1-3, щелочным раствором с pH 9-12. После этого добавляют необходимое количество хелатного соединения и повторно используют твердую фазу и промывную воду с последней ступени промывки для очистки газа.[ ...]

Зная аминокислотный состав, мы можем лишь в общих чертах судить о сходстве белков между собой. В то же время последовательность аминокислот в полипептидной цепи, имеющая исключительно важное значение в определении вторичной и третичной структуры, а тем самым и уникального набора свойств каждого белка, позволяет нам понять, как белки различаются между собой. Тем не менее имеются некоторые моменты, на которые стоит обратить внимание при рассмотрении аминокислотного состава. В структурных белках вирусов растений не только найдены те же 20 аминокислот, что и в других объектах, но и содержатся они в соотношениях, сходных с теми, которые наблюдаются в других живых организмах. Например, цистеин, метионин, триптофан, гистидин и тирозин обычно обнаруживаются-в малых количествах.[ ...]

В составе растительных остатков и микробных тел в почву поступает значительное количество белковых веществ, аминокислот и других азотсодержащих органических соединений. В превращении этих соединений большую роль играют присутствующие в почве протео-литические и дезаминирующие ферменты. В результате процессов последовательного протеолитического расщепления до аминокислот и распада под действием амидогидролаз и дезаминаз с выделением аммиака, азот белковых веществ превращается в доступную для высших растений форму. Это явление известно как процесс аммонификации.[ ...]

Мы еще не знаем механизма обновления белка и хлорофилла: обновляются ли одновременно все входящие в состав белка аминокислоты или же существует определенная последовательность в обновлении отдельных аминокислот. Остается открытым вопрос и о том, происходит ли непрерывное самообновление белка путем распада и последующего синтеза всей молекулы белка или же только обмен отдельных составных частей молекулы белка без ее полного распада, путем временного размыкания пептидных связей и включения аминокислот между концами раскрытых цепей. Последнее, повидимсму, является более вероятным.[ ...]

В дальнейшем американский ученый С. Фокс (1977) установил, что при повышенных температурах и удалении свободной воды из смесей аминокислот имеет место поликонденсадия аминокислот с образованием структур типа протеиноидов (белковоподобных структур) молекулярной массой 4000-10 ООО дальтон. В этих структурах последовательность аминокислот была произвольной без соблюдения какого-либо порядка. Тем не менее эксперименты С. Фокса явились существенным основанием к предположению роли высыхания в образовании простейших полипептидов. По данным других исследователей под действием УФ-излучения или ионизирующего излучения в водных растворах нуклеотидов также может происходить их поликонденсация с образованием связей 3 -5 .[ ...]

Исследования при помощи хроматографического метода, проведенные в нашей лаборатории в течение 1952 и 1953 гг., показали, что синтез отдельных аминокислот за счет поступившего в растение аммиака осуществляется в определенной последовательности: первым синтезируется аланин, затем дикар-боновые аминокислоты - аспарагиновая и глутаминовая кислоты.[ ...]

Связь белковых молекул и нуклеиновых кислот привела к возникновению генетического кода. Последний представляет собой такую организацию молекул ДНК, в которой последовательность нуклеотидов стала служить информацией для построения конкретной последовательности аминокислот в белках.[ ...]

Такую физиологическую перестройку можно вызвать у организмов в отношении многих источников углеродного, азотного питания, а также дополнительных веществ - витаминов, аминокислот и др. Последовательно приучая микроорганизмы к тому или иному субстрату или индивидуальному веществу, можно получить так называемые зависимые мутанты. Эти мутанты уже не растут без веществ, к которым приспособились. Мутационные изменения могут быть морфологического, физиологического и биохимического характера.[ ...]

Интересным свойством белков многих вирусов является отсутствие в них свободной ]Ч-копцевой аминогруппы. Во многих капсидпых белках, исследованных до настоящего времени, 1Ч-концевая аминокислота ацетили-рована. Это создавало большие трудности для исследователей, изучавших, аминокислотную последовательность белка ВТМ. Существование ацетшшровашшх ТЧ-конце-вых групп было показано путем выделения из ферментативного гидролизата отдельного пептида, не содержащего основных групп, а также на основании результатов химических тестов.[ ...]

Специфика биологических макромолекул определяется также и тем, что процессы биосинтеза осуществляются в результате одних и тех же этапов метаболизма. Больше того, биосинтезы нуклеиновых кислот, аминокислот и белков протекают по сходной схеме у всех организмов независимо от их видовой принадлежности. Универсальными являются также окисление жирных кислот, гликолиз и другие реакции. Например, гликолиз происходит в каждой живой «летке всех организмов-эукариотов и осуществляется в результате 10 последовательных ферментативных реакций, каждая из которых катализируется специфическим ферментом. Все аэробные организмы-эукариоты обладают молекулярными «машинами» в их митохондриях, где осуществляется цикл Кребса и другие реакции, связанные с освобождением энергии. На молекулярном уровне происходят многие мутации. Эти мутации изменяют последовательность азотистых оснований в молекулах ДНК.[ ...]

Применение методов хроматографии при исследовании азот-нош питания растений,в нашей лаборатории позволило установить, что поступивший в растение аммиачный азот уже через 5-10 минут превращается в корнях растений в аминокислоты. При нормальных условиях роста растений и при концентрации аммиачного азота, не превышающей известные пределы, поступивший в растение аммиачный азот полностью перерабатывается в корнях в аминокислоты и не доходит до надземных.органов растений. При некотором избытке аммиачного азота в среде и при недостаточном снабжении калием скорость поступления аммиака в растение заметно превышает скорость его использования на синтез аминокислот в растениях, и в таких случаях аммиак может накапливаться в них в тех или иных количествах. Этим путем установлена последовательность в синтезе отдельных аминокислот в растении.[ ...]

Для нормального протекания синтеза белка в растительном организме пуяшы следующие условия: 1) обеспеченность азотом; 2) обеспеченность углеводами (углеводы необходимы и как материал для построения углеродистого скелета аминокислот, и как субстрат для дыхания); 3) высокая интенсивность и сопряженность процесса дыхания и фосфорилировапия. На всех этапах преобразования азотистых веществ (восстановление нитратов, образование амидов, активизация аминокислот при синтезе белка и др.) необходима энергия, заключенная в макроэргических фосфорных связях (АТФ); 4) присутствие нуклеиновых кислот: ДНК необходима как вещество, в котором зашифрована информация о последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка; и-РНК - как агент, обеспечивающий перенос информации от ДНК к рибосомам; т-РНК - кап обеспечивающая перенос аминокислот к рибосомам; 5) рибосомы, структурные единицы, где происходит синтез белка; 6) белки-ферменты, катализаторы синтеза белка (аминоацил-т-РНК-спптетазы); 7) ряд минеральных элементов (ионы М§2+, Са2+).[ ...]

Хромосома E. coli содержит около 3000-4000 генов, которые организованы на основе принципа колинеарности, означающего, что существует линейное соответствие первичной структуры гена структуре полипептидной цепи, т. е. непрерывность последовательности нуклеотидов сопровождается непрерывностью последовательности аминокислот в полипептидах.[ ...]

Хотя различного рода данные свидетельствуют о том, что общепринятая концепция генетического кода является правильной, до сих пор не ослабевает интерес к попыткам непосредственного сопоставления данных химического анализа последовательности оснований в природных информационных РНК и последовательности аминокислот в кодируемых ими белках. Такие данные могут дать интересную информацию, касающуюся природы «мест узнавания» и регуляции считывания полицистронной матрицы, т. е. дать ответ на вопрос как начинается и как заканчивается трансляция матрицы и как осуществляется контроль скорости считывания различных цистронов.[ ...]

Рибосомная РНК - высокополимерное соединение, молекула ее содержит 4000-6000 нуклеотидов. Она в соединении с белком образует внутри клетки особые субмикроскопические гранулы- рибосомы. Рибосома является «фабрикой белкового синтеза», куда в качестве сырья доставляются аминокислоты. Установлено, что роль матрицы принадлежит особому типу рибонуклеиновых кислот - информационной РНК. Размер ее молекул широко варьирует, имея в среднем от 500 до 1500 нуклеотидов. и-РНК синтезируется на молекулах ДНК в ядре клетки. Из ядра они проникают в протоплазму к рибосомам и, взаимодействуя с ними, участвуют в синтезе белка. Если молекулы и-РНК служат матрицей для синтеза белков, то они должны содержать информацию о данном белке, зашифрованную определенным кодом. Но все различие между видами информационной РНК заключается в разной последовательности чередования четырех азотистых оснований (У, Ц, А и Г). Однако и белки, несмотря на их огромное многообразие, отличаются друг от друга в своей первичной структуре только порядком расположения аминокислот. Это привело к заключению, что последовательность расположения четырех видов азотистых оснований на молекуле РНК определяет последовательность расположения 20 видов аминокислот в полипептидной цепи синтезируемого белка, или, другими словами, что каждая из 20 аминокислот может занять на данной матрице только определенное место, кодированное сочетанием нескольких азотистых оснований.[ ...]

Яды скорпионов состоят из небольшого нисла высокоактивных белков: у Gentruroides их восемь, у Тityius - шесть или семь, у Buthus ¡udaicus - шесть. Изучению белков из яда североафриканских скорпионов Androctonus australis и Buthus occitanus посвящен ряд работ . В нейротоксинах разных скорпионов имеется одинаковая последовательность аминокислот . Выделены четыре основных нейротоксина , молекулярный вес которых около 7000 . Все они состоят из одной-един-ственной полипептидной цепи, стягиваемой четырьмя ди-сульфидными мостиками. Последовательность аминокислот в этих белках (ЛД для мышей 10-20 мкг/кг) установлена полностью. Содержащийся в яде скорпионов 5-окси-триптамин, по-видимому, не оказывает токсического действия, а только вызывает жгучую боль в месте укуса . Смертельный исход при укусе A. australis наблюдается в 2% случаев от общего числа для взрослых людей и 8% - для детей. Укус Leiurus guinquestriatus заканчивается трагически для каждого второго ребенка. В городе Дуранго (Мексика) с населением 40 тыс. жителей в период с 1890 по 1926 гг. от укусов скорпиона (род Gentruroides) умерло 1600 человек .[ ...]

Генетический код. ДНК как носитель наследственности предопределяет и свойства белков, синтезируемых в клетке. Иначе говоря, в ДНК закодированы свойства белков каждого вида микроорганизмов, т. е. присущая им специфичность. Особенности белков, их индивидуальные свойства находятся в зависимости от последовательности расположения аминокислот, входящих в состав пептидной цепи, которая в свою очередь предопределяется конкретным участком ДНК, состоящим из нескольких пар азотистых оснований, точнее - из нескольких нуклеотидов. То число нуклеотидов, от которых зависит включение при биосинтезе белка одной аминокислоты, получило название кодона. Один кодон содержит, как правило, три азотистых основания. Отсюда термин триплетный кодон, или триплет. Аденин, тимин, гуанин и цитозин - это азотистые основания, компоненты ДНК, из которых и состоят кодоны. Последовательный порядок триплетов ГНК предопределяет последовательный порядок аминокислот поли-пептидной цепочки. Если один триплет (кодон) обусловливает включение одной аминокислоты, тогда код называют невырожденным. Если же включение одной аминокислоты детерминировано несколькими кодонами, код называется вырожденным.[ ...]

Предложены многочисленные модели структуры антител. Пожалуй, самая известная из них - это модель 1ё , предложенная Портером . Согласно этой модели, молекула 1 0 состоит из двух одинаковых половин, каждая из которых содержит тяжелую и легкую полипептидные цепи. Есть, основания полагать, что каждая полипептидная цепь имеет вариабельный участок вблизи Г Г-конца; последовательность аминокислот в этом участке у разных антител различна. Природа этого вариабельного участка и его связь с активным центром антител, определяющим их специфичность, являются предметом интенсивного изучения.[ ...]

Каждый нуклеотид состоит из азотистого (пуринового или пиримидинового) основания, пятиуглеродного сахара дезоксирибозы и остатка фосфорной кислоты. Из азотистых оснований в состав ДНК входят аденин, гуанин, цитозин и тимин,2 причем двойная цепь ДНК построена так, что против аденина одной цепи находится тимин другой, а против гуанина располагается цитозин. Между этими парами (так называемыми комплементарными) и образуются связи между двумя цепями ДНК. Каждой входящей в состав того или иного белка аминокислоте соответствует тройка (триплет, или кодон) последовательно соединенных оснований; порядок же аминокислот в белке определяется соответствующим расположением триплетов.[ ...]

Скорость реакции изомеризации зависит от присутствия основной группы С р/(а=6,8 И КИСЛОЙ ГруППЫ С р/(а=9,3 В свободном ферменте . Все эти данные в совокупности с результатами кристаллографического анализа позволили сформулировать механизм действия фермента. Интересно, что при этом аминокислотная последовательность глюкозо-6-фосфат-изомеразы все еще не установлена, и, следовательно, боковые цепи аминокислот не могут быть четко идентифицированы.[ ...]

С тех пор как были определены основные черты структуры генетического кода, стали формулировать также гипотезы относительно его эволюции, причем к настоящему времени известно несколько таких гипотез. В соответствии с одной гипотезой первоначальный код (в примитивной клетке) состоял из очень большого количества двусмысленных кодонов, что исключало правильную трансляцию генетической информации. Поэтому в процессе эволюции организмов развитие генетического кода шло по линии сокращения ошибок в трансляции, что привело к коду в его современном виде. Напротив, по другой гипотезе код возник в результате сведения до минимума летальных эффектов мутации в процессе эволюции, причем селективное давление вело к устранению бессмысленных кодонов и к ограничению частоты мутаций в кодонах, изменения которых не сопровождались изменениями в последовательности аминокислот, либо сопровождались заменами лишь одной аминокислоты на другую, но функционально связанную. Развившись в процессе эволюции, код однажды стал «замороженным», т. е. таким, каким мы видим его сейчас.[ ...]

При вирусных болезнях растений серологические реакции не играют такой важной роли, как при вирусных инфекциях животных, при которых иммунный ответ представляет собой неотъемлемую часть реакции организма на инфекцию. Тем не менее большинство исследованных вирусов растений оказалось иммупогеш-шм для животных, и в частности для такого лабораторного животного, как кролик. Чувствительность и специфичность реакций между вирусом растений и соответствующими антителами можно с успехом использовать в экспериментальной работе с самыми разнообразными целями: 1) соответствующие серологические тесты, особенно в сочетании с другими методами, сыграли важную роль в развитии наших теоретических представлений о вирусах растений; 2) серологические методы имеют экономическое значение, так как позволяют быстро выявлять больные растения; 3) такие белки, как структурный белок ВТМ, последовательность аминокислот в котором известна, могут служить подходящей моделью для изучения тонной структуры антигенных детерминант.[ ...]

Однако ситуация выглядит намного сложнее. Полное специфическое метилирование ДНК реципиентного штамма было достигнуто только в случае клонирования гена MDde I, лишенного с 5’ конца промотора г гена и обрезанного, с 3’ конца. Таким образом синтезируемый белок метилазы был лишен 33 концевых аминокислот, которые кроме того были замещены 6-ью аминокислотами кодируемых непосредственно прилегающей нуклеотидной последовательностью векторной молекулы pBR322. Это по каким-то причинам придало большую стабильность белку in vitro. Возможно это имеет место и in vivo.

Давайте посмотрим фактам в лицо — многие из нас ежедневно посещают тренажёрный зал не только ради душевного равновесия и интеллектуальной разгрузки, но и потому, что мы хотим выглядеть более привлекательно перед зеркалом. И не важно, является ли вашей целью гармония движений (баланс, предотвращение падений), большие бицепсы или рельефное тело, настало время добавить к вашему арсеналу.

Что такое аминокислоты с разветвлённой цепью (BCAA)?

Аминокислоты с разветвлённой цепью включают , изолейцин и валин. Они называются аминокислотами с разветвлённой цепью, так как имеют боковые цепи, «ответвляющиеся» от основной. BCAA представляют собой три из восьми незаменимых аминокислот — это значит, что мы должны получать их с пищей, так как организм не способен синтезировать эти соединения самостоятельно.

Аминокислоты представляют собой небольшие блоки, из которых строится белок. Различные аминокислоты связываются между собой в разных последовательностях, формируя разнообразные белки. Кроме того, что они служат строительными блоками белков, аминокислоты образуют коферменты (коферменты очень важны для функционирования ферментов; ферменты являются катализаторами биохимических реакций в нашем организме) и служат предшественниками молекул, синтезируемых в нашем теле.

Каждая аминокислота в разных количествах присутствует в разнообразных продуктах:

• Лейцин — , соя, молоко и сыр.
• Изолейцин — мясо, птица, рыба, свинина, сывороточный протеин, казеин, яйца, соя, творог, молоко и .
• Валин — сывороточный белок, казеин, яичный белок, протеин сои, молоко, сыр, сыворотка и творог.

Аминокислоты с разветвлённой цепью и рост мышечной ткани

Аминокислоты с разветвлённой цепью могут предотвращать повреждения мышц

Аминокислоты с разветвлённой цепью необходимы для предотвращения катаболизма в период восстановления после упражнений. После сессии упражнений с отягощением процессы синтеза белка в мышцах, а также их микроповреждения усиливаются, однако, в действительности, разрушения преобладают над синтезом! Именно в этот момент на сцену вступают аминокислоты с разветвлённой цепью. Они могут влиять на катаболические эффекты, связанные с выполнением силовых упражнений.

Аминокислоты с разветвлённой цепью могут влиять на боль в мышцах

Несколько исследований предполагают, что аминокислоты с разветвлённой цепью способствуют более позднему возникновению боли в мышцах и образованию маркёров разрушения мышечной ткани, связанных с интенсивной физической нагрузкой (упражнения с отягощением и упражнения на выносливость). Менее выраженное разрушение мышц и мышечные боли означают более быструю регенерацию, а чем быстрее вы восстанавливаетесь, тем скорее возвращаетесь в спортзал и возобновляете тренировки.

Лейцин и рост мышечной ткани

Потенциально лейцин играет критическую роль в синтезе протеина; процесс разрушения мышц после тренировки превосходит процессы регенерации до тех пор, пока в организм не поступит лейцин или .

Аминокислоты с разветвлённой цепью влияют на то, каким образом вы сжигаете жировую ткань

Аминокислоты с разветвлённой цепью или, возможно, лейцин сам по себе могут быть полезны с точки зрения избавления от лишнего веса, особенно во время соблюдения диеты. Учёные предполагают, что BCAA участвуют в регуляции чувства насыщения, уровня лептина (гормона жировой ткани, который посылает сигнал в мозг о том, что вы насытились), жировой ткани и веса тела.

В одном интересном исследовании с участием лучших борцов, находящихся на низкокалорийной диете, приём BCAA помогал участникам избавляться от большего количества жировой ткани, абдоминального жира и веса.

Когда и сколько?

Препараты с BCAA

В настоящее время трудно сказать, какой должна быть точная доза BCAA на килограмм массы тела, чтобы влиять на рост мышц и предотвращать их повреждение. Однако мы советуем смешивать 3-12 г вещества со спортивными напитками за один час до упражнений и попивать такой напиток маленькими глотками во время выполнения упражнения, которое длится более 1 часа. Женщины-спортсменки с небольшой массой тела могут принимать примерно 3-5 г BCAA, в то время как более грузным атлетам может понадобиться большая доза. Только те спортсмены, которые участвуют в очень длинных сессиях упражнений на выносливость (велосипедные гонки длительностью несколько часов, длинные восхождения и т.д.) могут рассмотреть вариант приёма 12 г данного вещества.

Зачем смешивать BCAA со спортивным напитком? Сахар в напитке поднимет уровень инсулина, анаболического гормона, и даст вам энергию и «топливо», необходимые для тренировки.

• Ешьте! Вы должны потреблять достаточное количество калорий и белка, чтобы стимулировать мышечный рост. Поскольку уровень протеина колеблется в течение дня, лучше всего принимать пищу маленькими порциями на протяжении всего дня так, чтобы каждая из них содержала, по крайней мере, 20 г белка.
• Составьте график тренировок. Они должны быть специально разработаны, чтобы принести именно те результаты, о которых вы мечтаете. И они должны периодически меняться, чтобы рост мышечной массы продолжался, так как ваше тело адаптируется к привычным занятиям.
• Поднимайте веса для укрепления мышечной силы и их гипертрофии (в зависимости от вашей цели). Да, это две разные цели. Подъём весов для увеличения силы мышц не обязательно увеличивает мышцу в объёме, но улучшит нервно-мышечную адаптацию, давая большую силу. Подъём весов с целью гипертрофии увеличит размер мышц.

Если ваша цель — стать больше или сильнее (и практически всем от 18 до 80+ должно хотеться иметь крепкие мышцы, как для функциональной силы, так и для здоровья костей), то в этом случае вы должны подумать о включении BCAA в ваш арсенал добавок. Аминокислоты с разветвлённой цепью могут влиять на разрушение мышц, восстановление и повреждение мышечной ткани. Кроме того, последние научные исследования по-прежнему сфокусированы на ключевой роли лейцина в синтезе белка мышц. Если вы строите красивое тело, вам поможет BCAA.